Self-assembly of a halogenated elastomeric short peptide for fibre fabrication

In last few years, the research and synthesis of new bio-based bioelastomers have been rapidly increasing; in particular, elastomeric proteins are highly promising, especially in biomedical fields, such as tissue engineering and drug delivery. However, since the most common protein-based bioelastomers consist of long amino acid sequences, their synthesis and purification costs are too high, making them less attractive from a productive point of view. In this thesis work, a short peptide sequence coming from the highly elastic Exon I of resilin was chosen and halogenated, as it is well known that halogenation enhances the intermolecular interactions, promoting the self-assembly in peptide systems. In this way, as it was expected, new properties came out from the halogenated peptide, which were not observable in the wild type sequence. In this thesis work the effect of halogenation on the self-assembly properties of the halogenated peptide was deeply investigated in different experimental conditions. In particular, to demonstrate the role of halogenation on the emergence of elastomeric properties in the sequence, a complete characterization of the peptide was performed, exploiting various techniques. The obtained experimental results confirmed that halogenation could be an interesting supramolecular tool for the tuning of physical and chemical properties of elastomeric proteins.

Negli ultimi anni, la ricerca nel campo dei bioelastomeri è cresciuta rapidamente; in particolare, le proteine elastomeriche sono altamente promettenti, specialmente in campi biomedici, come l’ingegneria tessutale e il drug delivery. Tuttavia, dato che i più comuni bioelastomeri a base peptidica sono costituiti da lunghe sequenze amminoacidiche, i loro costi di sintesi e purificazione sono troppo alti, rendendoli meno attrattivi da un punto di vista produttivo. In questo progetto di tesi, una sequenza peptidica corta, derivante dall’esone I, altamente elastico della resilina, è stata scelta e alogenata, poiché è noto che l’alogenazione potenzia le interazioni intermolecolari, promuovendo l’auto-assemblaggio in sistemi peptidici. In questo modo, come ci si aspettava, nel peptide alogenato sono emerse nuove proprietà che non erano osservabili nella sequenza originale. In questo progetto di tesi, l’effetto dell’alogenazione sulle proprietà di auto-assemblaggio della sequenza alogenata è stato investigato a fondo in differenti condizioni sperimentali. In particolare, per dimostrare il ruolo dell’alogenazione sull’emergenza delle proprietà elastomeriche nella sequenza, è stata condotta una completa caratterizzazione del peptide, sfruttando diverse tecniche. I risultati sperimentali mostrati confermano che l’alogenazione può essere un interessante strumento supramolecolare per modificare le proprietà fisiche e chimiche di proteine elastomeriche.