Modeling of the electrostatic interaction and catalytic activity of NiFe hydrogenases on a planar electrode

Hydrogenases are a group of enzymes that can catalyze the redox reaction of hydrogen. Hydrogenases can be used for the generation of molecular hydrogen or electricity, avoiding the use of rare materials like platinum in electrolyzers and fuel cells. The incorporation of hydrogenases in electrochemical devices requires a good orientation that facilitates the transfer of electrons from the surface of the electrode to the catalytic center of the enzyme through the array of the iron-sulfur clusters that are part of these enzymes. This study presents a computational approach to study the relevance of the orientations of the experimental variables of pH, ionic strength, and electric potential. The obtained results indicate that an electric potential of ±0.05 V does not have a significant effect on the orientations of the [NiFe] hydrogenase on the electrode, while the ionic strength reduces the interaction energy and, for that reason, the adsorption of the enzyme. The pH rises as the most important factor determining the orientation of the adsorption of the hydrogenase on the electrode. To evaluate if an orientation is favorable to catalyze the redox reaction of hydrogen, the combination of two characteristics was considered: the probability and the current produced for such orientation. This combination reveals that there are no dominant orientations that determine the transfer of electrons. The current generation results from a contribution of all the orientations under determinate experimental conditions. As a final step, the effect of protein concentration (or its equivalent, the osmotic pressure) on the total current was considered. The solution with pH=5 seems to be marginally better with the combination of a slightly high current density and slightly better overall absorption. This study demonstrates that electrostatic interactions between hydrogenase and an electrode are affected by pH, ionic strength, and the orientation of the protein.

Un gruppo di enzimi noto come idrogenasi ha la capacità di avviare una reazione redox dell'idrogeno. Le idrogenasi possono essere utilizzate per produrre idrogeno molecolare o elettricità evitando l'uso di materiali rari come il platino nelle celle a combustibile e negli elettrolizzatori. L'incorporazione delle idrogenasi nei dispositivi elettrochimici richiede un buon orientamento che faciliti il trasferimento di elettroni dalla superficie dell'elettrodo al centro catalitico dell'enzima attraverso una serie di “cluster” di ferro-zolfo che fanno parte di questi enzimi. Questo studio presenta un approccio computazionale per studiare la rilevanza degli orientamenti delle variabili sperimentali di pH, forza ionica e potenziale elettrico. I risultati mostrano che gli orientamenti dell'idrogenasi [NiFe] sull'elettrodo non sono significativamente influenzati da un potenziale elettrico di ±0,05 V. Al contrario, la forza ionica riduce l'energia di interazione e, di conseguenza, l'adsorbimento dell'enzima. Il principale fattore che determina l'orientamento dell'adsorbimento dell'idrogenasi sull'elettrodo è l'aumento del pH. È stata esaminata la combinazione di due caratteristiche per determinare se un orientamento è favorevole a catalizzare la reazione redox dell'idrogeno: la probabilità e il flusso generato per questo orientamento. Questa combinazione mostra che non esistono orientamenti dominanti che controllano il trasferimento di elettroni. Tutti gli orientamenti contribuiscono in condizioni sperimentali specifiche a produrre la generazione effettiva. Nel passo finale, è stata esaminata l'influenza che la concentrazione proteica (o del suo equivalente, la pressione osmotica) ha sulla corrente totale. La soluzione con pH=5 sembra essere leggermente migliore con la combinazione di una densità di corrente leggermente elevata e un assorbimento complessivo leggermente migliore. Questo studio dimostra che le interazioni elettrostatiche tra idrogenasi e un elettrodo sono influenzate dal pH, dalla forza ionica e dall'orientamento della proteina.