Modellazione molecolare dell'interazione tra proteina L ed il dominio variabile degli anticorpi

Gli anticorpi monoclonali sono tra i più importanti prodotti farmaceutici in termini di potenziale terapeutico e di mercato e il loro costo è dovuto per il 50-80% alla fase di purificazione, di cui uno dei passaggi è la cromatografia di affinità. In questo lavoro di tesi viene proposto un nuovo modello dell'interazione tra la proteina L del Peptostreptococcus magnus, usata nella purificazione degli anticorpi, e le catene variabili delle immunoglobuline. Il modello è stato convalidato confrontandolo con i dati sperimentali disponibili in letteratura. E' stata poi eseguita una scansione di alanine per valutare gli amminoacidi che contribuiscono maggiormente all'affinità di legame, anche in questo caso i risultati ottenuti sono stati confrontati con i dati disponibili in letteratura. Infine sono state proposte tre mutazioni della proteina L in cui un amminoacido è stato mutato ad istidina, con lo scopo di migliorare l'affinità di interazione e facilitare la fase di eluizione durante la fase di purificazione per cromatografia di affinità. Queste predizioni sono suscettibili di prova sperimentale.